RESUMO
Iogurtes com adição de doce de araticum, buriti, cagaita, jatobá, mangaba e pequi foram processados, verificando-se sua vida-de-prateleira, preferência e aceitação. Tres formulações de iogurtes foram elaboradas, contendo 15 por cento, 20 por cento e 25 por cento dos doces para os iogurtes de pequi e jatobá e 20 por cento, 25 por cento e 30 por cento dos doces para os demais iogurtes. O doce dos frutos foi adicionado ao iogusrte natural na temperatura de +- 20ºC e homogeneizado. Após a preparação, as amostras foram resfriadas a +- 4ºC e submetidas à análise de preferência. A amostra preferida foi submetidaà análise de aceitação com 100 julgadores não-treinados com idade entre 8 e 65 anos, mediante escala hedônica de nove pontos. Verificou-se a vida-de-prateleira dos iogusrtes elaborados durante 7 dias por meio d análise sensorial com equipe composta por 7 julgadores treinados, análise físico-química para verificação do pH e aqcidez titulável e análise microbiológica para verificação de coliformes totais, coliformes a 45ºC, contagem de estafilococos coagulase positiva e presença de Salmonella sp. em 25g. Os resultados indicaram boa aceitação dos iogusrtes, sendo que o de sabor araticum (com 25 por cento do doce) apresentou maior média (7,4). Já o iogusrte sabor jatobá com 20 por cento de doce revelou a menor média (5,49). As análises físico-químicas e sensoriais mostraram que os produtos apresentaram-se estáveis sob refrigeração durante 5 a 6 dias, caracterizando-os como produto de consumo rápido. As análises microbiológicas mostraram que as boas práticas de higiene foram adequadas para garantir a qualidade microbiológica dos produtos.
Assuntos
Análise de Alimentos , Microbiologia de Alimentos , Tecnologia de Alimentos , Frutas , Pradaria , Fenômenos Químicos , IogurteRESUMO
An N-acetylglucosaminidase produced by Streptomyces cerradoensis was partially purified giving, by SDS-PAGE analysis, two main protein bands with Mr of 58.9 and 56.4 kDa. The Km and Vmax values for the enzyme using p-nitrophenyl-beta-N-acetylglucosaminide as substrate were of 0.13 mM: and 1.95 U mg(-1) protein, respectively. The enzyme was optimally activity at pH 5.5 and at 50 degrees C when assayed over 10 min. Enzyme activity was strongly inhibited by Cu2+ and Hg2+ at 10 mM, and was specific to substrates containing acetamide groups such as p-nitrophenyl-beta-N-acetylglucosaminide and p-nitrophenyl-beta-D-N,N'-diacetylchitobiose.