Overcoming the signaling defect of Lyn-sequestering, signal-curtailing FcepsilonRI dimers: aggregated dimers can dissociate from Lyn and form signaling complexes with Syk.

Lara, M; Ortega, E; Pecht, I; Pfeiffer, J R; Martinez, A M; Lee, R J; Surviladze, Z; Wilson, B S; Oliver, J M

Lara, M; Ortega, E; Pecht, I; Pfeiffer, J R; Martinez, A M; Lee, R J; Surviladze, Z; Wilson, B S; Oliver, J M.

Afiliação

Lara M; Departamento de Inmunologia, Instituto de Investigaciones Biomedicas, Universidad Nacional Autónoma de Mexico, Mexico DF, Mexico.

J Immunol ; 167(8): 4329-37, 2001 Oct 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11591756

Assuntos

Precursores Enzimáticos/metabolismo; Proteínas Tirosina Quinases/metabolismo; Receptores de IgE/metabolismo; Quinases da Família src/metabolismo; Animais; Anticorpos Monoclonais; Especificidade de Anticorpos; Cálcio/metabolismo; Dimerização; Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular; Isoenzimas/metabolismo; Fosfolipase C gama; Fosforilação; Ligação Proteica; Ratos; Transdução de Sinais; Quinase Syk; Células Tumorais Cultivadas; Fosfolipases Tipo C/metabolismo

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas Tirosina Quinases / Receptores de IgE / Quinases da Família src / Precursores Enzimáticos Limite: Animals Idioma: En Revista: J Immunol Ano de publicação: 2001 Tipo de documento: Article País de afiliação: México País de publicação: Estados Unidos

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