Structural and chemical basis for enhanced affinity to a series of mycobacterial thymidine monophosphate kinase inhibitors: fragment-based QSAR and QM/MM docking studies.

Bueno, Renata V; Toledo, Ney R; Neves, Bruno J; Braga, Rodolpho C; Andrade, Carolina H

Bueno, Renata V; Toledo, Ney R; Neves, Bruno J; Braga, Rodolpho C; Andrade, Carolina H.

Afiliação

Bueno RV; Laboratório de Planejamento de Fármacos e Estudos de Metabolismo por Modelagem Molecular (LabMol), Faculdade de Farmácia, Universidade Federal de Goiás, 74605-220, Goiania, GO, Brazil.

J Mol Model ; 19(1): 179-92, 2013 Jan.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22846924

Assuntos

Simulação de Dinâmica Molecular; Núcleosídeo-Fosfato Quinase/antagonistas & inibidores; Inibidores de Proteínas Quinases/química; Inibidores de Proteínas Quinases/farmacologia; Relação Quantitativa Estrutura-Atividade; Teoria Quântica; Antituberculosos/química; Antituberculosos/farmacologia; Sítios de Ligação; Holografia; Mycobacterium tuberculosis/efeitos dos fármacos; Mycobacterium tuberculosis/enzimologia

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Teoria Quântica / Núcleosídeo-Fosfato Quinase / Relação Quantitativa Estrutura-Atividade / Inibidores de Proteínas Quinases / Simulação de Dinâmica Molecular Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Revista: J Mol Model Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Brasil País de publicação: Alemanha

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